馬達蛋白的工作原理及三個基本特性分享
肌細胞上的動作電位引起肌質網Ca2+電位門通道開啟，肌漿中Ca2+濃度升高，肌鈣蛋白與Ca2+結合，引發原肌球蛋白構象改變，暴露出肌動蛋白與肌球蛋白的結合位點。肌動蛋白通過結合與水解ATP、不斷發生周期性的構象改變、引起粗肌絲和細肌絲的相對滑動。
肌動蛋白的工作原理可概括如下：
?、偌∏虻鞍捉Y合ATP，引起頭部與肌動蛋白纖維分離;
②ATP水解，引起頭部與肌動蛋白弱結合;
③Pi釋放，頭部與肌動蛋白強結合，頭部向M線方向彎曲(微絲的負極)，引起細肌絲向M線移動;
④ADP釋放ATP結合上去，頭部與肌動蛋白纖維分離。如此循環。
馬達蛋白具有三個基本的特性:
首先，具備細胞骨架結合蛋白的性質，這種結合特性是依賴于核苷酸的;
第二，具備ATP或GTP酶的性質，可以水解ATP或GTP，它們的酶活性只有在結合相應細胞骨架時才能被激活;
第三，可以將水解的化學能轉變為運動的機械能。馬達蛋白按照其所結合的細胞骨架蛋白可以分為依賴微絲的馬達蛋白和依賴于微管的馬達蛋白兩大類。
肌球蛋白是一大類依賴微絲的馬達蛋白，包括多種亞型。肌球蛋白通過水解ATP沿微絲滑動。依賴于微管的馬達蛋自有三類：動蛋白、力蛋白、和動力蛋白。
馬達蛋白在微絲或微管上的移動通常有一定的方向性，即某一類馬達蛋白通常僅向微絲或微管的正極或僅向負極移動，從而可以分別執行細胞內不同的運動功能。
大多數種類的肌球蛋白是正向運動的馬達蛋白，但近來亦發現負向運動的肌球蛋白。動蛋白可以通過水解ATP向微管的正極運動，力蛋白則可以拉動囊泡向微管的負極運動，而動力蛋白則通過水解GTP向微管的負極運動。在動蛋白家族中也有一些類似動蛋白的負向馬達蛋白。
細胞中的許多運動功能都和馬達蛋白有關。經典的例子是肌肉細胞的收縮功能，肌球蛋白絲和微絲間的相互滑動是產生肌肉收縮的基本機制。植物細胞中的胞質流動的動力也是來源于肌球蛋白和微絲的相互滑動。
此外，染色體的運動也可能和微管馬達蛋白有關。許多細胞內的物質運輸和細胞器的運動都和馬達蛋白有關。